科学家通过仿真探究酶作用机制之谜

　　2016年07月04日讯 酶在大多数生物学过程中扮演着关键角色--控制能量转换以及遗传信息和信号的转录和转译。它们拥有非凡的能力，可使生物化学反应加快很多个数量级。

　　因此，科学界对在分子水平上理解酶的催化动力起源存在广泛兴趣。虽然科学家利用实验和计算的方法提出了很多假设，但它们必须得到严格的检验。

　　在美国物理联合会出版公司下属《化学物理学报》上，一群来自南加州大学（USC）的研究人员展示了对动力学概念，即在蛋白构象移动和化学反应之间依赖于时间的耦合，进行的关键性的回顾。该研究分析了符合以及不符合动力学效应的所有合理定义。

　　该团队的工作集中在探寻酶复杂反应的多尺度计算机仿真上。目前是USC特聘化学教授的Arieh Warshel因此项工作和Michael Levitt、Martin Karplus共同获得2013年诺贝尔化学奖。

　　“我们的研究回顾了控制酶催化效率的各种方案。控制酶催化效率需要构建同化学反应相关的自由能表面，以及包含构象和化学坐标的催化图景。”上述研究共同作者、和Warshel一起共事的博士后助理Ram Prasad Bora解释说，利用可靠的理论方法构建这些表面是非常有价值的。

　　通过比较酶催化反应和溶液反应的自由能表面以及影响这些表面的各种因素，研究人员得以辨认出影响酶活力的因素。

　　酶简介

　　酶指具有生物催化功能的高分子物质， 在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。与其他非生物催化剂相似，酶通过降低化学反应的活化能（用Ea或ΔG表示）来加快反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；事实上，酶是提供另一条活化能需求较低的途径，使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能，从而加快反应速率。酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。酶有正催化作用也有负催化作用，不只是加快反应速率，也有减低反应速率。与其他非生物催化剂不同的是，酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。