如何补充胶原蛋白 胶原蛋白的分类

一、如何补充胶原蛋白

　　方法一：口服保健品补充胶原蛋白。近几年口服的美容片大行其道，各种胶原蛋白药丸、饮品纷纷热卖。选购的重点是注意保健品中胶原蛋白的含量，此外，就吸收率而言，最昂贵的饮料大于次贵的粉末，吸收率最低的是最评价的药丸。
　　方法二：外用保养品，UP胶原蛋白。很多保养品的说明书中都会出现“胶原蛋白”的字样，外用的保养品一般分为单纯补充胶原蛋白和刺激自主生成胶原蛋白两种，也有的将以上两者相结合。常见的成分有鱼子酱、海藻、鱼软骨、大豆、葛根、山毛榉树、橄榄叶等等。
　　方法三：医学美容、微整形UP胶原蛋白。所谓医学美容、微整形方式补充胶原蛋白主要有注射法和增生法。前者就是通过针筒把胶原蛋白直接注入真皮层，后者是通过保养是真皮层自己增生胶原蛋白。要注意的是前者一般属于微整形范畴，并不是终身的，一般可以保持1年左右，此后会被人体逐渐吸收代谢掉。
　　方法四：日常补充，坚持才是大道理。多多食用胶原蛋白含量较高的食物即可，比如猪脚、鱼翅、鸡翅、牛筋、鸡脚、鱼皮等 等，这些动物的皮和骨头富含丰富的胶质，但要注意食用不要过度，以免胆固醇过高。此外，优质的睡眠和胶原蛋白的产生也有关系。保证每晚10点到2点处于深 度睡眠状态，能促进成长荷尔蒙的分泌量增加，从而活化细胞、增生胶原蛋白。

二、胶原蛋白的分类

　　胶原蛋白是一类蛋白质家族，已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因，可以形成16种以上的胶原蛋白
　　分子，根据其结构，可以分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原等。根据它们在体内的分布和功能特点，可以 将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原。间质型胶原蛋白分子占整个机体胶原的绝大部分，包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白分子，Ⅰ型胶原蛋白主要分布于皮 肤、肌腱等组织，也是水产品加工废弃物（皮、骨和鳞）含量最多的蛋白质，占全部胶原蛋白含量的80-90%左右，在医学上的应用最为广泛。Ⅰ型胶原在鱼类 胶原中一个最显著的的特点是热稳定性比较低，并呈现有鱼种的特异性。Ⅱ型胶原蛋白由软骨细胞产生；基底膜胶原蛋白通常是指Ⅳ型胶原蛋白，其主要分布于基底 膜；细胞外周胶原蛋白通常中指Ⅴ型胶原蛋白，在结缔组织中大量存在。按功能，可将胶原分为两组，第一组是成纤维胶原，包括第Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅺ、ⅩⅩⅣ和ⅩⅩ Ⅶ型胶原；其余是第二组，非成纤维胶原。非成纤维胶原的α- 链既含有三螺旋域（胶原域，COL），还含有非三螺旋域（非胶原域，NC），其中成纤维胶原约占胶原总数的90%。
　　畜禽源动物组织是人们获取天然胶原蛋白及其胶原肽的主要途径，但由于相关畜类疾病和某些宗教信仰限制了人们对陆生哺乳动物胶原蛋白及其制品的使用，现今正在逐步转向海洋生物中开发白。欧洲食品安全局（EFSA）已证实了即使是动物骨骼来源的胶原蛋白也不存在感染疯牛病和其它相关疾病的可能。[4-7]
　　由于氨基酸组成和交联度等方面的差异，使得水产动物尤其是其加工废弃物—皮、骨、鳞中所含有的丰富的胶原蛋白具有很多牲畜胶原蛋白所没有的优点，另外来源于海洋动物的胶原蛋白在一些方面明显优于陆生动物的胶原蛋白，比如具有低抗原性、低过敏性等特性。因此水产胶原蛋白可能逐步替代陆生动物胶原蛋白。[8-10]
　　胶原蛋白种类较多，常见类型为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅴ型和Ⅺ型。
　　胶原蛋白因具有良好的生物相容性、可生物降解性以及生物活性，因此在食品、医药、组织工程、化妆品等领域获得广泛的应用。比如中国传统的胶原保健品“阿胶”，主要是以驴皮为原料（其实就是驴皮中所含胶原蛋白），具有较高的滋补保健作用，有中药三宝之一的美誉。

三、胶原蛋白的分布

　　在水产动物体内胶原蛋白含量高于陆生动物，如鲢鱼、鳙鱼和草鱼鱼皮的蛋白质含量分别为25.9%、23.6%和29.8%，均高于各自相应鱼肉 的蛋白质含量：17.8%、15.3%和16.6%。而鱼皮中的胶原含量最高可超过其蛋白质总量的80%，较鱼体的其它部位要高许多，有研究报道真鲷鱼皮 中胶原蛋白占粗蛋白的80.5%，鳗鲡则高达87.3%。如此高的含量意味着得率也高，如小鲔鲣42.5%；日本海鲈40.7%；香鱼53.6%；黄海鲷 40.1%；竹荚鱼43.5%（均以干重计）。但胶原蛋白的种类要少得多，已从鱼类中分离鉴定出的胶原类型有：广泛分布在真皮、骨、鳞、鳔、肌肉等处的I 型、软骨和脊索的Ⅱ型和Ⅺ型以及肌肉的V型。而鱼皮和鱼骨所含的Ⅰ型胶原蛋白是其主要胶原蛋白。此外，还发现ⅩⅧ型胶原，然而哺乳动物中含量比较丰富的Ⅲ 型胶原，在水产动物中尚未发现。其中只有Ⅰ型胶原蛋白的价格人们才可以接受；其它类型的胶原如Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ等仅在研究中制备，由于价格昂贵都不宜于大量生产。
　　由于无脊椎动物与脊椎动物在进化上相距遥远，它们的胶原性质存在明显的差异。水产无脊椎动物的胶原主要可分为两类，类Ⅰ型 及类Ⅴ型胶原，均相当于脊椎动物的Ⅰ型胶原。其中类Ⅰ型胶原比较富含有丙氨酸和糖结合型的羟赖氨酸，广泛的存在于软体动物的各种器官中，包括：乌贼类的皮 和头盖软骨、章鱼的皮鲍的肌肉和外套膜等。类Ⅴ型胶原是丙氨酸含量比较少、富含糖结合型羟赖氨酸，已从矶海葵的中胶层、节足动物虾类和蟹类的肌肉及皮下膜 以及原索动物罗氏石勃卒的肌膜体中分离出来。与脊椎动物相比，水产无脊椎动物的胶原显著难溶，富含于羟赖氨酸，尤其是糖结合型含量多，而且纤维的直径小于50nm。

四、胶原蛋白的生物学性状

　　低免疫原性
　　胶原作为医用生物材料，最重要的特点在于其低免疫原性，与其它具有免疫原性的蛋白质相比，胶原蛋白的免疫原性非常低。人们甚至曾认为胶原不具有抗原性，研究表明：胶原具有低免疫原性，不含端肽时免疫原性尤其低。胶原有三种类型的抗原分子，第一类是胶原肽链非螺旋的端肽，在天然和变性胶原中均存在。由于2个不同种类的哺乳动物中间的胶原蛋白，其整个氨基酸序列变化不是很大，而且胶原蛋白的三螺旋区域有高度的进化稳定性，但在非螺旋的末端区域中有很大的变化性，在这区域中几乎50%以上的氨基酸残基表现出种属性变化，大量的研究和生产都集中在如何完全去除端肽，只要去除端肽就认为是安全的。第二类是胶原的三股螺旋的构象，仅存在于天然胶原分子中，即位于天然胶原蛋白的三螺旋结构中的抗原决定簇，会在分离和纯化过程中暴露出来，尤其是含α1和α2单链暴露出的中央端情况下更为明显。第三类是α-链螺旋区的氨基酸顺序，只出现在变性胶原中。
　　相容性
　　生物相容性是指胶原与宿主细胞及组织之间良好的相互作用。胶原本身是构成细胞外基质的骨架，其三股螺旋结构及交联所形成的纤维或网络对细胞起到锚定和支持作用，并为细胞的增值生长提供适当的微环境。无论是在被吸收前作为新组织的骨架，还是被吸收同化进入宿主成为宿主的一部分，都与细胞周围的基质有着良好的相互作用，表现出相互影响的协调性，并成为细胞与组织正常生理功能整体的一部分。比如海绵状I型胶原蛋白与兔脂肪干细胞具有良好的体外生物相容性，能为组织工程种子细胞的生长提供适宜的三维空间，可作为脂肪组织工程种子细胞的载体材料。