2017-07-08 11:31 来源:网友分享
血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为Hb或HGB)。是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白由四条链组成,两条α链和两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上,被血液运输。血红蛋白的特性是:在氧含量高的地方,容易与氧结合;在氧含量低的地方,又容易与氧分离。血红蛋白的这一特性,使红细胞具有运输氧的功能。
血红蛋白(hemoglobin;haemoglobin;Hb;HGB ) 每一血红蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成,每个血红素又由4个吡咯环组成,在环中央有一个铁原子。血红蛋白中的铁在二价状态时,可与氧呈可逆性结合(氧合血红蛋白),如果铁氧化为三价状态。血红蛋白则转变为高铁血红蛋白,就失去了载氧能力。珠蛋白约占96%,血红素占4%。α和β都类似于肌红蛋白,只是肽链稍短:α亚基为141aa;β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。在哺乳动物中,血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气,是血浆溶氧量的70~73倍。
血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。也是红细胞中唯一一种非膜蛋白。人体内的血红蛋白由四个亚基构成。人在不同的发育阶段血红蛋白亚基的种类是不同的。成人体内主要血红蛋白为两个α亚基和两个β亚基组成,在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成,肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形,把血红素分子抱在里面,这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子,在卟啉分子中心,由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合,珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合,当血红蛋白不与氧结合的时候,有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合,而当血红蛋白载氧的时候,就由氧分子顶替水的位置。
血红蛋白是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白,由血红素和珠蛋白结合而成。其功能是运输氧和二氧化碳,维持血液酸碱平衡。血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义。它能从肺携带氧经由动脉血运送给组织,又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经静脉血送到肺再排出体外。现知它的这种功能与其亚基结构的两种状态有关,在缺氧的地方(如静脉血中)亚基处于钳制状态,使氧不能与血红素结合,所以在需氧组织里可以快速地脱下氧;在含氧丰富的肺里,亚基结构呈松弛状态,使氧极易与血红素结合,从而迅速地将氧运载走。亚基结构的转换使呼吸功能高效进行。
生理情况下,人体每天均约有1/120红细胞衰亡,同时,又有1/120的红细胞产生,使红细胞的生成与衰亡保持动态平衡。多种原因可使这种平衡遭到破坏,导致红细胞和血红蛋白数量减少或增多。
一般成年男性血红蛋白<120g/L,成年女性血红蛋白<110g/L为贫血。根据血红蛋白减低的程度贫血可分为四级。轻度:血红蛋白>90g/L、中度:血红蛋白60~90g/L、重度:血红蛋白30~60g/L、极度:血红蛋白<30g/L。
1.生理性减少:3个月的婴儿至15岁以前的儿童,因生长发育迅速而致造血原料相对不足,红细胞和血红蛋白可较正常人低10%~20%。妊娠中、后期由于孕妇血容量增加使血液稀释,老年人由于骨髓造血功能逐渐减低,均可导致红细胞和血红蛋白含量减少。
2.病理性减少:
(1)红细胞生成减少所致的贫血:
1)骨髓造血功能衰竭:再生障碍性贫血、骨髓纤维化等伴发的贫血。
2)因造血物质缺乏或利用障碍引起的贫血:如缺铁性贫血、铁粒幼细胞性贫血、叶酸及维生素B12缺乏所致的巨幼细胞性贫血。
(2)因红细胞膜、酶遗传性的缺陷或外来因素造成红细胞破坏过多导致的贫血,如遗传性球形红细胞增多症、地中海性贫血、阵发性睡眠性血红蛋白尿、异常血红蛋白病、免疫性溶血性贫血、心脏体外循环的大手术及一些化学、生物因素等引起的溶血性贫血。
(3)失血:急性失血或消化道溃疡、钩虫病等慢性失血所致的贫血。